Этаноламин-аммиак-лиаза

Фермент, осуществляющий превращение этаноламина в ацетальдегид и аммиак – этаноламин-аммиак-лиаза – был описан в 1965 г., очищен и выделен в гомогенном состоянии в 1968 г.

Этот аденозилкобаламин-фермент интенсивно исследовался в работах Бэбиора и Ейбилиса. Итоги изучения фермента можно суммировать следующим образом: оказалось, что, в отличие от диолдегидратазы, единственным субстратом этаноламин-аммиак-лиазы является этаноламин. Позднее было выяснено, что L-2-аминопропанол также может превращаться в пропионовый альдегид и аммиак. Однако это превращение сопровождается необратимым расщеплением кофермента. При реакции NH2-гpyппa всегда перемещается от С2 к С1 (т. е. к атому, с которым связана ОН-группа). В опытах с меченым 18О Н2О было показано, что гидроксил при С1 всегда остается в продукте. Тем самым был исключен механизм образования ацетальдегида через промежуточный имин, гидролиз которого обязательно привел бы к включению метки в продукт. Наблюдаемый во всех аденозилкобаламин-зависимых реакциях перенос водорода С1→С2 был обнаружен и в этой реакции. Опыты с энантиомерами многократно меченого субстрата - 2-амино-[22H, 23Н]-этанола свидетельствовали о рацемизации продукта (ацетальдегида). Несмотря на то, что прямых доказательств перемещения NH2-группы от С2 к С1 не было получено, процесс превращения этаноламина в ацетальдегид и аммиак описывается по аналогии с другими реакциями.

Фермент представляет собой довольно большой белок с мол. массой 520000. В пятимолярном растворе гуанидин-НСl он диссоциирует – на субъединицы с мол. массой 50000. Показано, что фермент содержит два независимых активных центра. Подобно диолдегидратазе фермент активируется одновалентными катионами К+ и NH4+ и ингибируется сульфгидрильными ингибиторами.

Copyright © 2024 - All Rights Reserved - www.chemicalnow.ru