Биохимические изменения зерна
Ферменты синтезируются в вегетативных частях растения — листьях и стеблях — и уже из них мигрируют в созревающее зерно. По исследованиям А. Н. Баха и А. И. Опарина, активность ферментов в зерне вначале увеличивается, в период молочной спелости достигает максимума, в период восковой спелости снижается и, наконец, во вполне созревшем зерне еле проявляется. При проращивании зерна активность ферментов вновь увеличивается, достигая даже значительно большей величины, чем в период молочной спелости.
Понижение активности амилаз при созревании зерна объясняется связыванием их с белками. В таком, зимогенном, состоянии амилазы нерастворимы и потому неактивны. Активность их восстанавливается после воздействия протеаз, освобождающих амилазы из зимогена.
В созревающем зерне ячменя, ржи, пшеницы и овса присутствуют a- и b-амилазы, но в зрелом зерне обнаруживаются лишь следы b-амилазы. Заметное содержание свободной a-амилазы найдено в зерне ржи и овса. В пророщенном зерне всех этих культур содержание р-амилазы не превышает таковое при действии папаина на исходное зерно, т. е. р-амилаза накапливается в солоде в результате освобождения из зимогена. Полагают, что ос-амилаза накапливается таким же путем и частично синтезируется.
Динамика изменения ферментативной активности ячменя при его проращивании (по Г. И. Фертману и А. Н. Лазаревой) показана на рис. 3. Видно, что величины АС и ДС достигают максимального значения на 10-е сутки, по другим данным, у ржи — на 7 .8-е сутки. Декстринолитическая способность возрастает v овса на 10 . 12-е, у
проса — на 5 .6-е сутки. Исходя из этого, устанавливают и продолжительность солодоращения.
Рис. 3. График изменения ферментативной активности в прорастающем ячмене
В солоде амилолитические ферменты распределены неравномерно: в ячменном приблизительно 70 % амилаз локализовано в нижней части эндосперма, прилегающей к щитку, в верхней части их около 25, в щитке 4, в стебельке и корешках 1 %.
Цитолитические ферменты в процессе проращивания зерна также активируются, и активность их возрастает до определенного времени, у ячменя — до 5 .7 сут. Наибольшей активности цитазы соответствует переход твердого состояния мучнистого тела в рыхлое, когда эндосперм легко может быть растерт между пальцами.
Главная роль в растворении клеточных стенок принадлежит гемицеллюлазам и пектиназам. Основной составной частью ге-мицеллюлоз ячменя является b-глюкан, гидролиз которого катализируется эндо-b-глюканазой. Меньшая роль принадлежит ара-бинозидазе и ксиланазе.
В зерне злаков из протеиназ содержится фермент типа папаина, из пептидаз — аминопептидазы, карбоксипептидазы и дипептидазы.
В результате действия протеиназ из зимогена освобождаются амилазы, под действием пептидаз накапливаются аминокислоты, главным образом аспарагиновая и глутаминовая. Активность протеаз возрастает в процессе солодоращения соответственно увеличению активности амилаз
Протеиназы ячменя, как и папаин, в зависимости от природы гидролизуемого белка могут проявлять свою активность при рН 3,8; 6,3 и 8,6, в соответствии с чем их подразделяют на кислые, нейтральные и щелочные. При солодоращении наибольшую каталитическую активность проявляют кислые протеиназы, активаторами которых служат сульфгидрильные соединения, содержащие группу —Н, цистин и восстановленный глютатион. В первые сутки проращивания зерна количество глютатиона значительно увеличивается, причем в зародыше более энергично, чем в эндосперме. В последующие сутки накопление глютатиона в зародыше происходит медленнее, но все время в зародыше его больше, чем в эндосперме.
Активность кислой протеиназы в продолжение солодоращения возрастает приблизительно в 40 раз. Пептидазная активность проявляется также сильно, но позже протеиназной.
К концу проращивания в зерне накапливаются довольно активные липаза и фосфатаза (фитаза, нуклеотидаза). Активность фосфатазы тем выше, чем ниже температура солодоращения.
По данным А. Н. Баха и А. И. Опарина, в зерне активность ферментов дыхания — оксидазы, пероксидазы и каталазы — выше активности гидролитических ферментов. В результате проращивания повышается активность обеих групп ферментов, но соотношение их активности резко изменяется в обратную сторону и тем сильнее, чем ниже температура. Поэтому в процессе солодоращения накапливается значительное количество гидролитических ферментов при сравнительно небольших тратах крахмала на дыхание.
Смотрите также
Химическая связь. Строение молекул.
Свойства химических соединений зависят от
состава молекул, их строения и вида связи между атомами
Молекулой называют устойчивое образование
(систему) из двух и более атомов.
Совокупность сил,
...
Ассортимент, качество и состав тяжелых видов моторных топлив
Стандарт на котельное
топливо — ГОСТ 10585—75 предусматривает выпуск четырех его марок: флотских
мазутов Ф-5 и Ф-12, которые по вязкости классифицируются как легкие топлива,
топочных мазу ...
Энергетика ТЭК: Нефть, нефтяная промышленность
В данном реферате рассказывается о том, что
представляет собой нефть. Выссказаны различные мнения учёных об образовании
нефти. Отдельный раздел реферата посвящён рассмотрению вопросов получ ...